الحمض الأميني

ا لبنية الكيميائية العامة
يعتبر هيدروكسي كرباميد (بالإنجليزية: Hydroxycarbamide‏) الحمض الأميني الأبسط من حيث التركيب فهو متكون من جذر أميني متصل مباشرة بكربون جذر الهيدروكسيل. وهذا المركب غير أحيائي. أما في بقية الأحماض الأمينية فتدخل ذرة أو أكثر من الكربون بين هذين الجذرين. ويحدد موقع الأمين في السلسلة الكربونية الفئة التي ينتمي إليها الحمض الأميني كما يلي:


البنية العامة للحموض الأمينية وهي مصنفة حسب مكان ترابط الجذر الأميني NH2 فوق السلسلة الكربونية، هو المجموعة الجانبية التي تحدد طبيعة كل حمض الأميني.
حموض ألفا-أمينية، حيث يتصل جذر الأمين بالكربون رقم 2 بعد كربون جذر الهيدروكسيل ويرقم بألفا Cα. يسمى المركب بالحمض 2-أمينوايتانويك Aminoethanoic acid، أو ما يعرف بالغليسين Glycine، أبسط الحموض الأمينية لدى الكائنات الحية. أما بقية الأحماض الألفا-أمينية فلها نفس البنية مع اختلاف في السلسلة الجانبية R، فعوضا عن ذرة الهيدروجين المرتبطة بالكربون ألفا في الغليسين، تتخذ أنواع مختلفة، على سبيل المثال، جذر المثيل Methyl في حالة الألانين Alanine أو جذر مختلف الحلقة Heterocyclic بالنسبة للتريبتوفان Tryptophan. والدور الأساسي للأحماض الألفا-أمينية هو بناء مختلف البروتينات.
حموض بيتا-أمينية، يرتبط جذر الأمين بالكربون الثالث بداية من كربون جذر الهيدروكسيل Cβ، وأبسط ممثل أحيائي لهذه الفئة هو البيتا-ألانين، يتأتي من تحلل الكارنوسين Carnosine، ويلعب دور ناقل عصبي مثبط للغليسين.
حموض جاما-أمينية، يتحد جذر الأمين بالكربون الرابع بعد كربون جذر الهيدروكسيل Cγ، المثال المعروف في هذه الفئة هو حامض الجاما-بيتيريك GABA، وهو كذلك ناقل عصبي مثبط.
[عدل] التماثلية البصرية (التناظر)
لدى جميع الأحماض الألفا-أمينية، باستثناء الجليسين، يكون الكربون-ألفا مرتبطا بجذور مختلفة ومجموعة جانبية R مميزة لذى نقول أنه كايرالي Chiral أو مركز ناشط بصريا. ونتيجة لهذه الخاصية، فان كل حمض ألفا-أميني متواجد في الطبيعة على شكل نظيرتين بصريتين Stereoisomers، يمينية Dextrogyre ويرمز لها، في الكيمياء الحيوية، بـ D، أو يسارية Levogyre ويرمز لها بـ L. ومعنى ذلك فيزيائيا أنها تقوم بازاحة الضوء المستقطب بزاوية معينة اما باتجاه عقارب الساعة بنسبة للنضيرة D، وهو الاتجاه الموجب (+)، أو ضد اتجاه عقارب الساعة بنسبة للنضيرة L، وهو الاتجاه السالب (-). وبالنسبة لنظام التسمية R / S، الأكثر استعملا في الكيمياء العضوية، فان نفس المبدأ يتبع حسب قاعدة "كان إنجولد بريلوج" فــ D = R وL = S.

ولا تنطبـق هـذه القـاعدة الا على السيستيـن (بالإنجليزية: Cysteine‏) لأن الجذر الكبريتي ليسـت له الأولوية في هذه الحالــة. اذن فالـ D -سيستين هو الـ S -سيستين، والـ L -سيستين هو الـ R -سيستين [2].

و في المثال الموجود على النموذج المقابل، نجد الـ D -ألانين وكأنه صورة عبر المرآة لالـ L -ألانين، وهما مركبان لا يمكن مطابقتهما non-superimposable، تماما كما لا يمكن مطابقة قفى اليد اليمنى مع ظهر اليد اليسرى صورة. ولسبب لا يزال محيرا، فان غالبية الأحماض الألفا-أمينية المكونة للبروتينات هي من النضيرة L وليست D. ولكن يمكن أن نجد بعض الـ D-أحماض أمينية في أنواع مـن الصدفيات [3] مثل عائلة الكونيدات Conidae، وفي الغشاء البيبتدوسكري Peptidoglycan لبعض البكتيريا [4].

[عدل] تصنيف الأحماض الأمينية
تقسم الأحماض الألفا-أمينية العشرون الموجودة في البروتينات، والمشفرة في المعلومة الوراثية، إلى مجاميع حسب عدد من الخصائص الفيزيائية، الكيميائية والأحيائية :

الطبيعة الكيميائيـة للسلسلة الجانبيـة : بما أن المجموعة الجانبية R هي التي تحدد هوية الحمض الأميني، يمكن اذن تقسيم الأحماض الأمينية إلى ذات سلسلة هيدروكاربونية، اما أليفاتية Aliphatic أو أروماتية Aromatic أو مختلفة الحلقة Heterocyclic.
القطبيـة الكهربائيـة : تقسم الأحماض الأمينية حسب قطبيتها الكهربائية، وذلك حسب حالة التأين، إلى قطبية Polar (سالبة أو موجبة الشحنة) أو غير قطبية Nonpolar (عديمة الشحنة). تحدد هذه الخاصية المهمة قابلية الأحماض الأمينية للانحلال في الماء (و الماء هو محلول قطبي)، فتكون الأحماض الأمينية ذات المجاميع الجانبية R القطبية متجاذبة مع الماء Hydrophilic، وهي عادة ما تكون على الجزء الخارجي للبروتينات. بينما الأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية غير القطبية، وغير المتجاذبة مع الماء Hydrophobic، تميل إلى التجمع للداخل.

مخطط فيين لتصنيف الأحماض الأمينية إلى زمر (أنظر إلى الجدول أسفله)، حسب الخاصيات الكيميائية للمجاميع الجانبية وقطبيتها الكهربائية.القاعديـة \ الحمضيـة : السلسلة الجانبية R من الممكن أن تكون قاعدية، مثل حمض الليسين Lysine أو الأرجنين Arginine وهو شديد القاعدية، أو حمضية، مثل الجلوتميت Glutamic acid والأسبارتيت Aspartic acid، أو متعادلة مثل الجليسين والليوسين Leucine. وعادة ما تكون الأحماض الأمينية ذات المجاميع الجانبية القاعدية والحمضية قطبية جدا وهي توجد بصورة كبيرة على سطح البروتينات المماس للماء.
يمكن أيضا أن نقسم الأحماض الأمينية حسب أهميتها الغذائية وتوفرها الأحيائي إلى :
أحماض أمينية أساسية Essential لا يصنعها الجسم، ويجب تناولها في الغذاء. مثال، الليوسين والليسين.
أحماض أمينية شبه-أساسية Semi-essential يستطيع الجسم تخليقها ولكن ليس بكميات كافية، خاصة في مرحلة النمو، ويحبذ أن تتوفر في الغذاء. مثال، الأرجنين والهستيدين Histidine.
أحماض أمينية غير أساسية Nonessential متوفرة في الجسم السليم بكميات دائمة، ولا تستلزم حضورها في الغذاء. مثال، الجليسين والبرولين Proline.
[عدل] قــائمة تصنيف الأحمــاض الألفا-الأمينيـة المكونة للبروتينات[5]
أنظر إلى المقال المفصل التالي قائمة الأحماض الأمينية

الحمض الأميني الرمـز (ثلاثة حروف) الرمـز (حرف واحد) الكتلة الذرية (غ \ مول) قطبية السلسلة الجانبية حمضية أو قاعدية السلسلة الجانبية الأهمية الغذائية
ألانين
Alanine Ala
A
89,1
غير قطبي
متعـادل
غير أساسي

أرجنين
Arginine Arg
R
174,20
قطبي
قاعـدي (قوي)
شبه-أساسي

أسباراجين
Asparagin Asn
N
132,12
قطبي
متعـادل
غير أساسي

أسبارتيت
Aspartic acid Asp
D
133,10
قطبي
حمضـي
غير أساسي

سيستئين
Cysteine Cys
C (م)
121,16
قطبي
متعـادل
غير أساسي (م م)

جلوتامين
Glutamin Gln
Q
146,15
قطبي
متعـادل
غير أساسي

جلوتاميت
Glutamic acid Glu
E
147,13
قطبي
حمضـي
غير أساسي

جليسين
Glycine Gly
G
75,07
غير قطبي
متعـادل
غير أساسي

هيستدين
Histidine His
H
155,16
قطبي
قاعـدي (ضعيف)
شبه-أساسي

ايزوليوسين
Isoleucine Ile
I
131,17
غير قطبي
متعـادل
أساسـي

ليوسين
Leucine Leu
L
131,17
غير قطبي
متعـادل
أساسـي

ليسين
Lysine Lys
K
146,19
قطبي
قاعـدي
أساسـي

ميثيونين
Methionine Met
M
149,21
غير قطبي
متعـادل
أساسـي

فينيلألانين
Phenylalanine Phe
F
165,19
غير قطبي
متعـادل
أساسـي

برولين
Proline Pro
P
115,13
غير قطبي
متعـادل
غير أساسي

سيرين
Serine Ser
S
105,09
قطبي
متعـادل
غير أساسي

ثريونين
Threonine Thr
T
119,12
قطبي
متعـادل
أساسـي

تريبتوفان
Tryptophan Trp
W
204,23
قطبي
متعـادل
أساسـي

تيروسين
Tyrosin Tyr
Y
181,19
قطبي
متعـادل
غير أساسي (م م)

فالين
Valine Val
V
117,15
غير قطبي
متعـادل
أساسـي


(م) رمز السيستين C يمكن أن يكتب أيضا S-HC، إذا كان الجذر الكبريتي (-HS) حرا أو S-SC، إذا كان هذا الجذر مرتبطا بجذر كبريتي لسيستين أخرى في السلسلة البيبتيدية. وتختلف الخاصيات أيضا في هذه الحالة، فالسيستين المرتبطة تصير غير قطبية.

(م م) هذه الأحماض الأمينية تصير أساسية في مراحل النمو الأولى وعند الأطفال.

[عدل] الخاصيات الكيميائية العامة
[عدل] تكون الرابط البيبتيدي

تكون الرابط البيبتيديالرابط البيبتيدي : وهي الاصرة التي تتشكل بين جزيئتين عندما تتفاعل مجموعة الكربوكسيل للجزيئة الأولى مع مجموعة الامينو للجزيئة الثانية محررة جزيئة الماء (H2O) ويدعى هذا التفاعل بالتآلف الجاف وكذلك يسمى (تفاعل التكثيف) ويحدث بين الاحماض الامينية. أن الآصرة الناتجة من هذا التفاعل وهي CO-NH تسمى الاصرة البيبتيدية وتدعى الجزيئة الناتجة بالأميد، وألاميدات مركبات عضوية تحتوي مجموعة وظيفية تدعى الاميد وهي عبارة عن زمرة كربونيل متصلة بزمرة أمين.

[عدل] الخاصيات الأيونية والقطبية الكهربائية
[عدل] التفاعلات الكيميائية
1- الخواص الامينية للحوامض الامينية: بالنظر لاحتواء الحوامض الامينية على مجموعتين الأمين والكاربوكسيل لذا فأنها تعتبر ثنائية القطب أي تعمل كحامض أو كقاعدة وتسمى امفوتيرية أي تفقد وتكتسب بروتون لهذا فانها إذا وضعت في محاليل حامضية قوية PH = 1 تتقبل بروتون وتشحن (+) واذا وضعت في محاليل قاعدية قوية تفقد بروتون وتنشحن (-) اما في نقطة التعادل الكهربائي (Pl-) هي النقطة التي تتساوى فيها عدد (+) مع (-) وتكون PH معينة لكل حامض أميني كالاتي: أ- الحوامض الأمينية المتعادلة:- محصلة الشحنة = صفر P1=PH= (5-6.3) ب- القاعدية: محصلة الشحنة = صفر P1 = PH = (7.6-10. ج- الحامضية محلصة الشحنة = صفر P1 = PH = (2.97-3.2)

2- نزع الكربوكسيل تجرد الحامض الاميني من مجموعة الكاربوكسيل Decarboxylation عند تجريد المجموعة الكاربوكسيلية من الحوامض الأمينية فأنها تتحول إلى الأمينات الأولية وذلك بمساعدة الأنزيمات من نوع Decarboxylation

3- نزع الأمين تجريد المجموعة الأمينية (بالإنجليزية: Deamination‏) عند تجريد الحوامض الأمينية من مجموعة الأمين تتحول إلى حوامض كاربوكسيلية وأمونيا والحوامض الكاربوكسيلية تتمثل في الجسم إلى مركبات تستفاد منها الخلية أما الامونيا فأنها تطرح في البول على شكل يوريا بواسطة دورة تسمى بدورة اليوريا والتي تحدث في الكبد وذلك بتخليص الجسم من النتروجين أو من الامونيا السادة

4 - نقل الأمين تفاعل نقل مجموعة الأمين (بالإنجليزية: Transmination‏) ويتم في هذا التفاعل انتزاع مجموعة الامين بواسطة الاكسدة ونقلها من مركب إلى أخر من المركبات المتفاعلة، يتم هذا التفاعل بمساعدة انزيمات (Transminase) حيث تتحول الحوامض الأمينية إلى حوامض كيتونية والتي بدروها تتحول إلى مشتقات كاربوهيداتية تستفاد منها الخلية

5- نترزة التفاعل مع حامض النتروز يستعمل هذا التفاعل لغرض قياس كمية الحامض الاميني في محلول معين حيث يتفاعل حامض النتروز مع الحامض الاميني محرراً النتروجين الذي يكمل جمعه وحساب حجمه يمكن تصنيف كمية الحامض الاميني

6- التفاعل: (بالإنجليزية: Nihydrin‏) Nihydrin: مادة مؤكسدة قوية تتفاعل مع الحوامض الأمينية لتعطي مركب أزرق اللون يعتمد هذا التفاعل على وجود مجموعتي الأمين والكاربوكسيل بشكر حر وهذا التفاعل يكون حساس لكشف عن المركبات قليلة من الحوامض الامينية

7- تفاعل سانكر (بالإنجليزية: Sanger‏) يستعمل هذا التفاعل لتشخيص الحامض الأميني الموجود في بداية السلسلة الببتيدية (النهاية النتروجينية) يستعل كاشف (D.VFB) 2,4- Dinitre fluro Benzen حيث يتفاعل هذا المركب مع الحامض الأميني الأول في نهاية النتروجينية من السلسلة الببتيدية مكونا مركب أصفر اللون حيث يشخص الحامض الأميني المرتبط به بواسطة Chromatogralply في هذا التفاعل تتحرر الاحماض الامينية من السلسلة الببتيدية بشكل حر ويعتبر هذا التفاعل مدمراً للسلسلة الببتيدية وذلك بتحرير الحوامض الأمينية بشكل حر.

8- تفاعل إيدمان (بالإنجليزية: Edman reaction‏) يستعمل هذا التفاعل لمعرفة تتابع (Sequence) في السلسلة الببتيدية ويعتبر هذا التفاعل مهم لأنه يحطم السلسلة الببتيدية ويمكن تكراره مع السلسلة الناتجة لحد عشرين حامض أميني أو أكثر يستعمل في هذا التفاعل الكاشف Phenyl iso thioCyngtac.

[عدل] الخواص العامة للأحماض الأمينية
كاربونات تنائية القطب الحوامض الأمينية مركبات مشابهة للأملاح مثل الاملاح كلها مركبات صلبة ذات درجة انصهار عالية لدرجة انها تحترق بصورة عامة قبل تحولها إلى الحالة المنصهرة انها مركبات غير ذائبة في المذيبات الغير المستقطبة وتذوب في الماء.

[عدل] امتصاص واستخدامات الأحماض الامينية
تتنتقل الحوامض الأمينية، وهي نواتج النهائية لهضم البروتين تنتقل بسرعة من خلال جدران الامعاء الدقيقة كما تمتص أيضا الببتيدات البسيطة وصغيرة جداً. تستعمل الحوامض الأمينية المنفردة في واحدة من الطرق الاتية: 1- لتصنيع نسيج بروتيني جديد، أو لترنيم نسيج قديم أو للاحلال محل بروتينات سوائل الجسم المتحطمة. 2- لتصنيع مركبات غير بروتينية تحتوي على نتروجين مثل الحوامض النووية الهيم (heme) أو الكريانين (Creatine) 3- لتوفير الطاقة الكيميائية والتعرض للهدم. إذ قد تدخل المركبات الوسيطة الناتجة من هدم الحوامض الامينية في دورة حامض النتريك أو يمكن استعمالها لتصنيع الكلوكوز الحوامض الشحمية التي يمكن خزنها في النسيج الدهني. اما المركبات الرئيسية الناتجة عن هدم الكامل للحوامض الامينية فما هي الا ثنائي اوكسيد الكاربون والماء واليوريا.

[عدل] مصادر الاحماض الامينية
أن وجود الاحماض الامينية في الجسم يأتي من مصدرين هما: 1- الجزء الأكبر من الاحماض الأمينية ناجم عن البروتين الغذائي 2- من تعويض بروتينات الجسم بغدة endogrnous من خلال الجوع وسوء التغذية.

كما وينمو ايض الاحماض الامينية
1) النفوليتي Catabolic 2) البنائي Anatolic